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Lysin



Strukturformel
Allgemeines
Name (D/L)-Lysin
Abkürzung Lys, K
Restname Lysyl-
essentiell ja
Andere Namen 2,6-Diaminohexansäure
Summenformel C6H14N2O2
CAS-Nummer 56-87-1
Kurzbeschreibung weißes Pulver
Eigenschaften
molare Masse 146,19 g/mol
Aggregatzustand fest
Dichte g/cm3
Schmelzpunkt 225 °C
Siedepunkt °C
Dampfdruck Pa ( °C)
Löslichkeit gut in Wasser: 300 g/l bei 20 °C
Seitenkette basisch
isoelektrischer Punkt 9,74
pK-Werte
bei 25 °C
pKCOOH: 2,18
pKNH2: 8,95
pKSeitenkette: 10,53
van-der-Waals-Volumen 135
Hydrophobizitätsgrad -3,9
Sicherheitshinweise
keine Gefahrensymbole
R- und S-Sätze R: keine R-Sätze

S: keine S-Sätze

MAK keine MAK
Lagerung dicht verschlossen und trocken bei 2–8 °C
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Lysin gehört zu den proteinogenen Aminosäuren.

Eigenschaften

Gemeinsam mit Arginin und Histidin gehört Lysin in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen. Diese besitzen eine basische Gruppe, im Fall des Lysin eine freie Aminogruppe in der Seitenkette, durch die sie als Base reagieren. Die Ladung des Lysin ist pH-abhängig (pK-Wert: ~10).

Vorkommen

Lysin gehört für den Menschen zu den essentiellen Aminosäuren, es kann im Organismus nicht selbst hergestellt werden und muss deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden. Dabei benötigt ein erwachsener Mensch etwa 14 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht und Tag (Kinder ca. 10 J: 44 mg/kg pro Tag).

Besonders viel Lysin enthalten Parmesan, Fisch, Schweine- und Rinderfilet, Sojabohnen, Weizenkeime sowie Linsen und Erdnüsse. In 100 g sind enthalten:

  • Parmesan-Käse 3170 mg
  • Thunfisch 2210 mg
  • Garnelen 2020 mg
  • Schweinefilet 2120 mg
  • Rinderfilet 2020 mg
  • Weizenkeime 1900 mg
  • Sojabohnen 1900 mg
  • Linsen 1890 mg
  • Huhn 1790 mg
  • Erdnüsse 1100 mg

Vorsicht: Lysin reagiert empfindlich auf trockene Hitze, z. B. Rösten.

Funktionen

Lysin ist eine der Aminosäuren, die bevorzugt posttranslational modifiziert werden. Dabei kann die Ladung erhalten bleiben (mono- und di-Methylierung) oder verschwinden (Acetylierung). Im Kollagen wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das Hydroxylysin mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette. Dieses erlaubt die nachfolgende O-Glykosylierung in endoplasmatischen Retikulum und Golgi-Apparat und bestimmt damit die Packungsdichte dieses wichtigen Faserproteins.

Beim Abbau des Lysin (Eiweißfäule) entsteht über Pipecolinsäure das Leichengift Kadaverin (Pentamethylendiamin).

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Lysin aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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