Histidin

Histidin gehört zu den proteinogenen Aminosäuren. Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört es zu den basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen alpha-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt.

  Der Imidazolring unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie. Das Wasserstoffatom, das an eins der Stickstoffatome des Rings gebunden ist, kann zum anderen Stickstoffatom wechseln. Gleichzeitig verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring. Diese Reaktion ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. In der Strukturformel rechts ist nur ein Tautomer dargestellt.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Lassen Sie sich von statischen Aufladungen nicht die Wägegenauigkeit stören.

Sicherer Wägebereich zur Sicherstellung genauer Resultate

Leitfaden für die Waagenreinigung: 8 einfache Schritte

Vorkommen

Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im Hämoglobin (siehe auch Funktionen).

Histidin ist in Nahrungsmitteln wie Thunfisch, Schweinefilet, Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, Lachs, Weizenkeimen und Käse enthalten. Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

Funktionen

Der pK-Wert von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Als Beispiel dafür findet sich seine Rolle in der „katalytischen Triade“ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin). Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

Synthese

Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden, über mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.

Abbau

Beim Abbau des Histidin entsteht das biogene Amin Histamin.

Quellen

• [1], Seite 6.

Siehe auch

• Serin-Proteasen
• Imidazol