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La méthylation de la daphnétine (7,8-dihydroxycoumarin) et de son dérivé 8-méthyle est catalysée par une O-méthyltransférase du blé (Triticum aestivum L.) (TaOMT1). Cette enzyme est régulée par le froid et la pression d’excitation du photosystème II (état redox du plastide). Nous examinons ici la signification biologique de cette méthylation et son rôle potentiel dans la modulation de l’activité des kinases du blé. Afin d’identifier les kinases qui peuvent possiblement interagir avec la daphétine du blé, un extrait protéique soluble des parties aériennes de blé acclimaté au froid a été purifié par une séparation sur DEAE-cellulose et une chromatographie d’affinité sur une colonne EAH-sépharose couplée à un dérivé de la daphnétine (acide 7,8 dihydroxy-4-coumarin acétique). Une analyse en spectrométrie de masse a indiqué que la phosphoribulokinase du blé (TaPRK) est la principale kinase qui lie la daphnétine. Cette TaPRK joue un rôle important en régulant le flux de carbone à travers le cycle de Calvin en c...

Autoren:   Khalil Kane, Amira Moheb, Yukihara Fukushi, René Roy, Norman P.A Hüner, Ragai K. Ibrahim, Fathey Sarhan
Journal:   Biochemistry and Cell Biology
Jahrgang:   2012
DOI:   10.1139/o2012-023
Erscheinungsdatum:   25.07.2012

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